(Quimica)Interacciones en las regiones “R” de los aminoácidos
Integrantes: Nanci,Guadalupe,Mireida,Marco,Juan

Cuestionario
1. Describe la estructura general de un aminoácido.
R= Está conformada por un carbono alfa unida a un carboxilo a un amino, un hidrogeno y una cadena lateral o radical R, que es el que va a diferenciar a cada uno de los aminoácidos.

2. ¿Cuáles son las características de los grupos “R” con carga negativa?
Ø Se caracterizan por ser mas solubles en el agua, es decir, son mas hidrofilicos.
Ø Contienen grupos funcionales que forman enlaces de hidrogeno con el agua.
Ø No son tan esenciales, ya que el cuerpo los produce.
3. ¿Cuáles son los aminoácidos que poseen grupos “R” con carga negativa?
R= Ácido aspártico, ácido glutámico.

4. ¿Cómo está formada la cadena lateral de la histidina?
R= Esta formada por 4 átomos de carbono, 5 de hidrogeno y 2 de nitrógeno.
5. ¿Para qué sirven los alfa aminoácidos?










Resumen
Los aminoácidos están conformados por un carbono alfa, unida a un carboxilo a un amino, un hidrogeno y una cadena lateral o radical R, que es el que va a diferenciar a cada uno de los aminoácidos.
El –R de los veinte aminoácidos puede diferenciarse en: tamaño, forma, carga, capacidad de formar puentes de hidrógeno o por su reactividad química. Para su denominación se usan las tres primeras letras de su nombre común, por ejemplo glicina, Gli, etc.
En este caso los clasificamos de acurdo con la polaridad de sus grupos “R”.
Cuando el grupo R de un aminoácido está substituido por carbono e hidrógeno (CH) su carácter será hidrófobo como la valina y la leucina, cuando el mismo radical R es substituido por un grupo hidroxilo (OH) entonces el aminoácido es hidrofílico como la Serina y la Treonina

Grupos “R” no polares
En los que encontramos:
Fenilalanina: la cadena lateral característica de este aminoácido contiene un anillo bencénico, y es por tanto uno de los aminoácidos aromáticos, su uso excesivo produce efectos laxantes, junto con la tirosina y el triptófano. La L-fenilalanina se puede transformar, por medio de una reacción catalizada por la enzima fenilalanina hidroxilasa, en tirosina. También es precursor de las catecolaminas como la L-dopa (L-3,4-dihidroxifenilalanina), la norepinefrina y la epinefrina, a través de una etapa en la que se forma tirosina.

Prolina: (Pro, P) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como CCU, CCC, CCA o CCG.
Se trata del único aminoácido proteinogénico cuya α-amina es una amina secundaria en lugar de una amina primaria. Aunque no posee un grupo amino, en ocasiones es referida erróneamente como un aminoácido. Se forma directamente a partir de la cadena penta carbonada del ácido glutámico, y por tanto no es un aminoácido esencial, está involucrada en la producción del colágeno. Está también relacionada con la reparación y mantenimiento de los músculos y huesos.


Triptófano: (abreviado Trp o W) es un aminoácido esencial en la nutrición humana. Es uno de los 20 aminoácidos incluidos en el código genético (codón UGG). Se clasifica entre los aminoácidos apolares, también llamados hidrofóbicos.
Es esencial para promover la liberación del neurotransmisor serotonina, involucrado en la regulación del sueño y el placer.


Valina: nutricionalmente, en humanos, es uno de los aminoácidos esenciales.. En el ARN mensajero, está codificada por GUA, GUG, GUU o GUC. Nutricionalmente, en humanos, es uno de los aminoácidos esenciales.

Alanina: es uno de los 20 aminoácidos sillares de las proteínas, con un grupo R alifático no polar (posee un grupo de naturaleza hidrocarbonada, es, por lo tanto, hidrofóbico). Se encuentra tanto en el interior como en el exterior de las proteínas globulares. En el plasma sanguíneo humano normal se halla en concentraciones mucho más elevadas que las de cualquier aminoácido. Se trata de una molécula quiral, ya que posee cuatro grupos diferentes alrededor de un átomo de carbono central y origina imágenes en el espejo que no pueden superponerse.
Isoleucina: es un aminoácido hidrofóbico de cadena alifática, ramificado con grupo R isopropilo no polar La isoleucina, junto con la valina, se sintetizan por medio de reacciones que las llevan a cabo el mismo grupo de enzimas. Es considerado como un aminoácido esencial. Una de sus ramas está formada por un grupo metilo. Tiene una estructura tan similar a la leucina y valina que incluso se ha comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones.
Metionina: es uno de los __aminoácidos__ ("eslabones" de las cadenas de proteínas) esenciales, lo que significa que no se puede sintetizar en el organismo y debe obtenerse a través de la dieta. Aporta __azufre__ y otros compuestos que necesita el organismo para un metabolismo y un crecimiento normales. La metionina pertenece también a un grupo de compuestos llamados lipotrópicos, o sustancias químicas que ayudan al hígado a procesar las grasas (lípidos).

Grupos “R” Polares sin carga
Se caracterizan por ser solubles en el agua, por lo tanto son hidrofilicos. Tienen grupos funcionales que forman enlaces o puentes de hidrogeno con agua.
No son muy esenciales consumirlas, ya que el cuerpo los produce.

Ø Serina: su polarización se debe al grupo hidroxilo, junto con otros aminoácidos intervienen en la desintoxicación del organismo.
Ø Cisteína: su polaridad proviene de su grupo sulfhidrilo o tiol, puede parecerse a las proteínas como tal o como cistina que está formada por 2 moléculas de cisteína que se hayan unidas por covalencia mediante un grupo disulfuro.
Ø Glutamina y asparadina: son aminoácidos de otros dos aminoácidos que se encuentran también como sillares de las proteínas, se hidrolizan por hacido o por base con facilidad, se encuentran en todos los tejidos del cuerpo humano.
Ø Glicina o glicocola: es más simple que los otros aminoácidos ya que solo tienen un átomo de hidrogeno como cadena lateral, 2 atomos de hidrogeno unidas al átomo de carbono α, actúa como neurotransmisores inhibidor en el sistema nervioso central, se utiliza para sintetizar proteína.
Ø Treonina: su cadena lateral es hidrofilica, esta codificada en el orden mensajero, es componente importante del colágeno y tejido, se le han encontrada propiedades antidepresivas y es un agente hipotrofico, evita el acumulamiento de grasas en el hígado.
Ø Tirosina: 4 hidroxifelalonino, interviene en distintos procesos de regulación como, sueño, reducción del estrés, apetito. Es un antidepresivo y reductor de grasa corporal.
Ø La treonina: (abreviada Thr o T) es uno de los veinte aminoácidos que componen las proteínas; su cadena lateral es hidrófila. Está codificada en el ARN mensajero como ACU, ACC, ACA o ACG. Es componente importante del colágeno, se le han encontrado propiedades antidepresivas y es un agente lipotropico, es decir evita la acumulación de grasa en el hígado.
Ø Tirosina: (abreviada TYR o Y) es uno de los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas. Su nombre sistemático es ácido 2-amino-3(4-hidroxifenil)-propanoico; también puede nombrarse 4-hidroxifenilalanina. Interviene en distintos procesos de regulación como sueño, reducción de estrés, apetito y es un buen reductor de grasa corporal.




Grupos “R” con carga negativa
El ácido aspártico o su forma ionizada, el aspartato (símbolos Asp y D) es uno de los veinte aminoácidos con los que las células forman las proteínas. Participa en la gluconeogenesis y actua como neurotransmisor.
Su biosisntesis tiene lugar por la trasaminacion del acido axalacetico, un metabolito intermediario en el ciclo de krebs.Regula el nivel de amoniaco en la sangre después del ejercicio.
El ácido glutámico, o en su forma ionizada, el glutamato ( abreviado Glu o E) es uno de los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas. El ácido glutámico es crítico para la función celular y no es nutriente esencial porque en el hombre puede sintetizarse a partir de otros compuestos. Es un neurotransmisor exitatorio por excelencia de la corteza cerebral humana. La industria alimentaria se usa como potencializador del sabor en sazones y condimentos. Es precursor para la síntesis de acidos nucleicos

Grupos “R”con carga positiva (básicos)
Estos aminoácidos son hidrofílicos, teniendo o no carga + en función del pH del medio. Son relativamente inestables, especialmente la lisina, pudiendo reaccionar con los carbohidratos a temperaturas elevadas.
· Lisina: su cadena lateral contiene un grupo amino protonable que a menudo participa en puentes de hidrógeno y como base general en catálisis. Además de proveer de carga positiva a las proteínas, es acetilable por las enzimas conocidas como acetil transferasas. Esta acetilación es una modificación post-traduccional, puesto que se produce después de la traducción de la proteína a partir del ARN. Participa como promedio en un 7% de la composición de las proteínas. Desempeña un papel central en la absorción del calcio; en la construcción de las proteínas musculares; en la recuperación de las intervenciones quirúrgicas o de las lesiones deportivas, y en la producción de hormonas, enzimas y anticuerpos.

· Arginina: tiene un grupo guanino en el extremo de su cadena lateral que esta cargado positivamente a pH neutro, tiene la cadena lateral mas larga y es fuertemente hidrófilo. Participa en un 4.7% de la composición de las proteínas. La arginina es un aminoácido esencial, y puede estimular la función inmunológica al aumentar el número de leucocitos. La arginina está involucrada en la síntesis de creatina, poliaminas y en el ADN. Puede disminuir el colesterol mejorando la capacidad del aparato circulatorio, así como estimular la liberación de hormona de crecimiento (somatropina), reducir los niveles de grasa corporal y facilitar la recuperación de los deportistas debido a los efectos que tiene de retirar amoníaco.

· Histidina: posee como cadena lateral a un anillo imidazol. Aparece con mucha frecuencia en el centro activo de las enzimas, donde actúa como catalizador. Participa en promedio un 2.1% en la composición de las proteínas. No puede ser sintetizada por los mamíferos, por lo que es uno de los aminoácidos esenciales.